Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego pomaganie pewno istnieć kluczowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał silni nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą teraz mieć też chemicy, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata
– Istnieje wówczas dzisiaj wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w terenie nauk chemicznych także o materiałach.
Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To pomaga mu zostanie. Zahamowanie zjawiska tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby wpływanie tego enzymu (hamowałby jego praca – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym ten był wspaniały, natomiast były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten charakterystyczny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim funkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał silni nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora. Parę lat później na resztę tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi znacznie odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z wszystkim światem
Jak tłumaczy, jest to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U ludzi właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego jeszcze można się spodziewać, że gdyby powstaną leki uderzające w obecny enzym, to będą one przeszkadzać wirusowi, a szybko nie człowiekowi. Oraz wtedy znaczy, że będą niemal toksyczne.
Książka (z zyskami z badań) zespołu prof. Drąga istnieje także w trakcie recenzowania, tylko jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest jasny online. – To istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludziach uczestnikach – zaznacza naukowiec. I daje, że w kilka dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i ofertami współpracy zakładają się zespoły z dalekich stronie świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najważniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. To jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym pewno się obowiązywać w pierwszych pozycjach. – Możemy stwierdzić, lub toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i zrobić mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i poprawiać do niego choćby leki, które szybko znajdują się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych mogą teraz mieć też chemicy lub firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Obecnie na przypadku jesteśmy inne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli stworzyć swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i korzystać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie stoją w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona zapewniać do robienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuacja Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg